En 1836, le scientifique Theodor Schwann a découvert qu'une substance spécifique contenue dans le suc gastrique pouvait décomposer le blanc d'œuf. Selon un article publié en 2012 dans «Annals of Gastroenterology», l'isolement de cette substance a été suivi de la découverte de l'acide chlorhydrique, autre constituant majeur des sucs gastriques. Schwann a nommé sa découverte «pepsine», qui s'est révélée être une enzyme qui décompose les protéines dans les aliments.
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Production
La pepsine est produite initialement comme son précurseur inactif pepsinogène. Cette molécule est produite par les cellules principales du corps de l'estomac, bien qu'une partie soit également produite dans les cellules muqueuses des glandes gastriques. Au moment du repas, une variété de stimuli conduit à une libération accrue de pepsinogène à partir de ces cellules, ce qui amène le précurseur en contact avec l'acide chlorhydrique dans l'estomac.
Activation
L'exposition à l'acide gastrique déclenche chez le pepsinogène une modification de son arrangement tridimensionnel, appelé conformation, qui permet à l'enzyme de se couper ou de se cliver pour devenir la forme active de la pepsine. En plus de nécessiter l'activation de l'acide, la pepsine a besoin d'un environnement acide de moins de 5, car son activité enzymatique est pratiquement inexistante dans les environnements moins acides. Selon l'article «Annals of Gastroenterology» de 2012, malgré le potentiel de la pepsine à attaquer les protéines des cellules stomacales si la muqueuse protectrice de la muqueuse gastrique est endommagée, les scientifiques n'ont pas identifié de rôle spécifique de la pepsine dans le développement des ulcères gastriques.
Fonction
Les aliments sont composés de quantités variables de protéines, de graisses ou de glucides, et l'enzyme pepsine cible la partie protéique d'un repas. Il a une fonction protéolytique, ce qui signifie qu'il découpe de grandes protéines en plus petits polypeptides en préparation pour l'absorption dans les intestins. Les protéines sont constituées de longues chaînes d'acides aminés maintenues ensemble par des liaisons peptidiques, et la pepsine coupe les protéines de certains acides aminés, tels que l'acide glutamique, la leucine ou l'acide aspartique. Plus tard au cours de la digestion, ces fragments polypeptidiques seront encore décomposés par des enzymes supplémentaires, telles que les endopeptidases et les exopeptidases, de sorte qu'ils peuvent facilement traverser la paroi intestinale dans le corps. Cependant, la préférence de la pepsine pour certains acides aminés signifie que certaines protéines pénétrant dans l'estomac échappent au clivage par la pepsine. La persistance de ces protéines non rompues peut entraîner des maladies chez certaines personnes. Ceci est illustré par la maladie cœliaque, dans laquelle des protéines de gluten entières de blé pénètrent dans les intestins et provoquent une inflammation.
Régulation de la sécrétion
La production et la libération du pepsinogène sont régulées en partie par le système nerveux, ainsi que par les hormones endocrines et la quantité d'acide dans l'estomac.Les personnes atteintes de troubles médicaux qui réduisent la sécrétion d'acide gastrique, comme l'achlorhydrie, maladie auto-immune, ont un taux de pepsine réduit et sont moins capables de digérer efficacement les protéines. Une réduction significative de l'acidité gastrique peut également se produire avec une infection de l'estomac par Helicobacter pylori, après certaines chirurgies gastriques ou à la suite de médicaments comme les inhibiteurs de la pompe à protons.
